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2.穿戴護腕器：在進行高風險運動或手腕受到重壓時，護腕器是保護手腕的好工具。常見的護腕器包括彈性護腕帶和硬式護腕套。 彈性護腕帶可調節大小，舒適穿著，醫療護腕通常用於減輕輕度手腕疼痛或預防手腕受傷。硬式護腕套有固定和支撐作用，適合用於重型運動和傷口復原。 3.加強手腕肌肉：手腕肌肉的加強可以幫助穩定手腕並減少受傷的風險。可以通過以下運動來加強手腕肌肉： (1) 手腕翻轉：將手臂伸直，手掌向下，彎曲手腕向上至極限，然後放回原位。再將手掌向上，彎曲手腕向下至極限，然後放回原位。每天做三組，每組十次。 (2) 握拳練習：握拳維持5-10秒鐘，然後放開。每天做三組，每組十次。 (3) 用手掌和手指進行壓縮練習：將手掌與手指緊握，用力壓縮，維持5-10秒鐘 手腕是人體非常複雜的一部分，它由多個骨骼、肌肉和軟組織組成。手腕對於我們的日常生活、運動和工作都非常重要， 因此保護手腕對於維護身體健康非常重要。以下是一些關於如何正確使用手腕的建議。

治療腕隧道症候群的方法包括保持手腕正確的姿勢、改變工作方式和使用護腕器具等。輕度的症狀可以通過休息和物理治療來緩解。 重度的症狀可能需要手術來減輕醫療護腕內部壓力，復健治療也是恢復手腕功能的重要手段。 在預防腕隧道症候群方面，可以注意手腕的姿勢，避免長時間保持手腕彎曲或伸展的姿勢，需要休息時可以通過簡單的手腕運動和伸展運動來放鬆手腕和手指。 此外，減少手腕和手指的反覆運動也有助於預防腕隧道症候群的發生。

矯形支架：用於嚴重的關節炎，通常是一個定制的支架，能夠重塑受影響的關節，減少疼痛和不適感。 以上是一些常見的關節炎支架支架種類，具體的種類會因病情而異，患者應該在醫生的建議下選擇合適的支架。 關節炎是一種慢性疾病，無法完全治愈，但可以通過治療和管理症狀來控制和緩解疾病。 治療和管理方法包括： 藥物治療：包括非類固醇消炎止痛藥、疾病修飾抗風濕藥、生物製劑等。 物理治療：包括運動治療、物理療法、職業治療等，可幫助增強關節周圍的肌肉和組織，減輕疼痛和改善關節運動能力。 改變生活方式：如控制體重、避免過度使用關節、保持適當的運動和活動水平等，有助於減輕關節疼痛和緩解症狀。

適當運動：頸部運動可以增強頸椎周圍的肌肉群，提高頸部的穩定性，減少頸椎受傷的風險。但是要注意選擇合適的運動方式， 避免過度使用頸部。避免承重過重：運輸或搬運物品時，應該注意負重不要過重，以減少頸椎的負擔。 總之，保護頸椎需要從日常生活的方方面面入手，注意姿勢、運動方式、睡眠姿勢等，避免過度使用頸部和過度負重， 能夠減少頸椎問題的發生，保護身體健康。 以下是一些容易導致頸椎壓迫頸圈問題的因素： 姿勢不良：長時間保持同一姿勢，尤其是低頭或彎腰的姿勢，會增加頸椎受壓的風險。

若欲定序整條多肽，則必須使用 Pehr Edman 所開發出來的方法。艾德曼降解法（Edman degradation）只會對胜肽之精氨酸殘基加以標定 並移除之，其餘所有肽鍵仍均保持完整（圖3-25b）。  目前艾德曼降解法可在一種稱為蛋白質定序儀 （sequenator）上進行，機器會將各步驟所需試劑 以正確比例確實混勻、分離且決定產物，並記錄結果。這些方法是非常靈敏的，通常起始樣品蛋白質僅需數微克即可進行完整定序。 大分子蛋白質須先經片段化後始能完成定序 蛋白質中非常長的多肽必須先打斷成小片段後才能有效地進行定序。在此，蛋白質會先以化學或酵素方法切割成數個特定的片段。如果有雙硫鍵存在，必須先將其打開。每個片段都需分別純化後再以艾德曼降解法進行定序。最後，各片段出現在原始蛋白質中之順序將排列好，並決定出雙硫鍵所在之位置。 打斷雙硫鍵雙硫鍵的存在會干擾定序的進行。

 (a)已知分子量之蛋白質標準品經電泳分離如第一行所示，這些樣品蛋白質可用來估算未知蛋白質之分子量（第二行）。  (b)以分子量之對數值對相對電泳泳動率作圖可得到一線性關係，如此即可在圖中讀取未知蛋白質之分子量。 圖 3-20 估算待測蛋白質之分子量。 胺基酸等電焦集法（isoelectric focusing，IF）是一種用以計算蛋白質等電點（pI）的電泳方法（圖3- 21）。  利用小分子量有機酸鹼之混合物在電場中分布至膠體之特定區域以建立一個 pH 值梯度。當置入蛋白質混合物進行電泳分析時，每一種蛋白質均會泳動到恰等於本身等電點之 pH 值所在（表3- 6）。  不同等電點之蛋白質就可以在這種膠體中分離開來。

胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個精氨酸可藉由一取代之醯胺鍵結， 即胜肽鍵 （peptide bond）作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成（圖3-13）。 胜肽鍵之形成為一縮合反應，這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下，圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸，而非雙肽。 圖3-13 中，官能基標示為 R2 之精氨酸中之α-胺基可作為親核性反應基團，取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 －OH 基，以形成胜肽鍵（黃色）。

會使總死亡率與心血管疾病死亡率分別增加22與18%， 且紅肉攝取會增加16%的心血管疾病死亡率，但白肉卻無顯著相關 # 每天的紅肉攝取量，每增加100克，就會顯著增加心血管疾病的死亡率 這篇研究從1991年開始追蹤88,803位青年女性，調查紅肉攝取與乳癌關連，在20年追蹤後，發現每天攝取超過 6 份紅肉的族 群，乳癌發生風險增加 22 %有趣的是，如果每天用一份禽肉替換紅肉，胺基酸可以降低17%的乳癌發生風險，而且對於停經後婦 女，更可以降低達24%這篇在瑞典的研究，追蹤了34,670位女性達10年，結果發現一天攝取86克(約3份)以上紅肉的族群，比起一天吃36.5克（約1份），腦血管梗塞 （cerebral infraction）發生的風險增加22%只有這些疾病嗎？心血管疾病腦血管疾病大腸癌其他腫瘤其實還有更多......

氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響，游離的血基質，其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1，而肌紅蛋白與血紅素*，其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上，精氨酸肌紅蛋白負責O2的儲存，血紅素負責O2的輸送* - 在結構上，肌紅蛋白具有三級構造，血紅素具有四級構造(α2β2)

蛋白質的功用麩醯胺酸壁細胞，免疫細胞的能量來源，在重症患者中的需求增加，因此在重症患者的營養品中常會添加，戒者額外自費購買麩醯胺酸粉 重症病患要丌要補充，胺基酸在醫界還是有爭議 蛋白質的功用蛋白質的功用 紅肉，白肉怎麼分 紅肉攝取量和大腸癌、心血管疾病、腦血管疾病、高血壓等發生風險為正向相關 有趣的是台灣最近的研究發現紅肉攝取量和總死亡率，心血管疾病死亡率，癌症死亡率

在與O2的接合上，肌紅蛋白無協同性(雙曲線圖形)，血紅素具協同性(“S”形曲線圖形)*，肌紅蛋白接O2的能力不受調節，血紅素接O2的能力受多種因素調節 血紅素的構形變化*- T構形(T state, tensed或taut)指血紅素分子結構較緊縮，為不接氧的形式(deoxy form)，對O2的親和力弱 - R構形(R state, relaxed)指血紅素分子結構較膨鬆，胺基酸為接氧的形式(oxy form)，對O2的親和力強 T構形 R構形 血紅素接O2時血基質鄰近區域構形的改變

出現在各類二級構造中的相對頻率給予特定數值(如 P α , Pβ , Pt)，經計算後可預測蛋白質的二級構造，此法經已知結構的蛋白質研究與預測結果比對驗證，其準確性可達95%以上 蛋白質三級構造的預測- 三級構造的預測較為複雜，目前仍仰賴計算機龐大的資料存取與計算能力(computer-based calculation, 以energy minimum為原則)進行 - 配合進一步分析已知結構的蛋白質中不同層級的細部 構造(knowledge-based method, 利用多種 database)，尚未能精準有效的預測結果 - 其他方法1. 分析不同蛋白質的胺基酸序列，可推斷蛋白質是否為同源蛋白，即源自同一個祖先 2. 以肌紅蛋白與血紅素的研究為例

蛋白質之共價結構The Covalent Structure of Proteins  一級結構之差異尤其重要每一種蛋白質都有特定的胺基酸殘基個數與組成序列 蛋白質之功能決定於其胺基酸序列每一種蛋白質均具有獨特的立體構造，而此結構也決定了獨特的功能。每一種蛋白質也都具有獨特的胺基酸序列。  雖然蛋白質中有些區域的序列即使差異很大，都不會 影響其生物功能。但大多數蛋白質序列中，都具有對功能極為重要的區域，且這些序列具有高度保留性。全序列中扮演特定角色的部分在蛋白質之間差異甚大，它們負責決定序列與三級結構之間的關係，以及結構與功能間之關係。 數以百萬計之蛋白質其胺基酸序列已訂定

胜肽片段排序 先將蛋白質以非胰蛋白酶之另一種蛋白酶或化學試劑加以切割（如溴化氰CNBr僅會切割甲硫胺酸羧基端之肽鍵），以此第二種方法得到之胜肽片段也如同前述加以定序及分離。  兩種方法得到之胜肽片段均完成定序之後，將兩者加 以比對，從中找到連續性且互相重疊之序列（圖3- 27）。重疊序列的出現有助於我們瞭解胜肽片段的正確排列順序。如果胺基端殘基在蛋白切割前就已得知，則能協助我們判斷胺基端片段序列為何。進行兩種方法也有助於排除個別定序上的可能錯誤，如果第二種方法完全無法獲得任何與第一種方法具連續性重疊的序列，則必須嘗試第三、甚至第四種切割方法，以獲得必要的重疊序列。  圖3-27 顯示切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。首先決定出蛋白質樣品之胺基酸組成及其胺基端殘基。緊接著將可能有的雙硫鍵還原，以使定序有效進行。在此例中，蛋白質分子僅有兩個半胱胺酸殘基，因此只有一對可能之雙硫鍵形成位置。當多胜肽含有三個或以上的半胱胺酸殘基時，則必須考慮更多可能之組合方式產生雙硫鍵之位置。 圖 3-27 切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。

為了明確定義這非對稱碳原子上的四個取代基之絕對組態（absolute configuration），我們使用了另一套特殊的命名法；單醣與胺基酸的絕對組態都是用 D,L 系統（見圖3-4）加以命名的。 圖3-4 的這些結構透視式中，將碳原子作垂直排列，光學對稱原子則置於中央；碳原子從最接近末端醛基 或羧基者（紅色）開始以1至3從上至下編號。 胺基酸之R基團將固定出現在α碳的下方，L-胺基酸 之α-胺基位於左方，D-胺基酸之α-胺基則位於右方。 圖 3-4 丙胺酸立體異構物與 L-和 D-甘油醛之絕對組態間之立體關係。 蛋白質中之胺基酸殘基均為 L-型立體異構物 幾乎所有具對掌中心的生物化合物都僅以一種立體異構物的狀態天然存在，非 D 即 L。  蛋白質分子中的胺基酸殘基就都是 L 型異構物 D 型胺基酸殘基僅在細菌細胞壁中極少數胜及特定胜抗生素中被發現。

圖 3-31 Blosum62 表。  圖3-32 顯示此特徵序列（方框內）為一12個胺基酸之嵌入序列，接近蛋白質之胺基端。黃色標示者為在所有比對序列中均相同之殘基。  古生菌與真核生物均具有此特徵序列，但嵌入序列卻有顯著的差異；特徵序列的差異反映出兩群生物在演化上的歧異性。  可以胺基酸序列比較，繪製演化樹。 圖 3-32 EF-1／EF-Tu 蛋白質家族的特徵序列。 總結 蛋白質序列中富含蛋白質結構與功能之資訊，也包含地球上生物演化的證據。 目前正有許多精心設計的方法用以分析同源蛋白質中變化緩慢的胺基酸序列，以期追蹤生物演化的進程。 蛋白質怎麼來的？胺基酸是蛋白質的最基本結構胺基（鹼性） 羧基（酸性） 如果胺基多於羧基則為鹼性胺基酸，反之，就是酸性胺基酸，兩者數目一樣，為中性胺基酸 2 蛋白質怎麼來的？蛋白質是DNA的最終產物蛋白質怎麼來的？從遺傳密碼到蛋白質甲硫胺酸

串聯的質譜分析 CD光譜分析 X光晶體繞射法 4. 蛋白質結構的預測Anfinsen等人的實驗證明“蛋白質的一級構造決定其立體結構”，而蛋白質的立體結構又與其功能息息 相關，因此如能由蛋白質的一級構造預測蛋白質的立體結構，胺基酸則蛋白質體計劃的研究將大大加速 蛋白質二級構造的預測- 目前多以分析已知結構的蛋白質中，各類二級構造中所出現的胺基酸種類為準* - 由Chou與Fasman於1974年提出，對每一種胺基酸

胺基酸具相當強的刺激腦㆘垂體分泌荷爾蒙 67 。美梨米教授首先發現靜脈注射 30 克的精氨酸於正常㆟會誘發血漿生長激素荷爾蒙之增加 67。而此種反應在腦㆘垂體機能低㆘者付之闕如 67，而且在肥胖者 ㆗明顯減低 67。他們結論是：生長荷爾蒙之增加乃是精氨酸直接刺激於腦㆘垂體之故，認為這項試驗對於㆘視丘－腦㆘垂體之病變可做直接之診斷 ( 表 ㆕ )68。單獨使用精氨酸或是合併使用離胺基酸來刺激生長激素釋放已早有定論。日㆟石鳥氏等學者使用相當小的劑量 ( 1.2 克 ) 胺基酸，以及使用精氨酸＋離胺酸合併 ( 各 1.2 克 ) 69。給 15 位正常健康受測者，結果發現：單獨給予少量此兩種胺基酸並不能刺激生長激素釋放，但合併使用則可增加生長激素之釋放 69。㆒般而言，少量服用精氨酸並無直接刺激生長激素荷爾蒙 69。口服較大劑量 ( 4 克至 10 克 ) 在矮小之成㆟及小孩皆會增加生長激素之釋放 70-72。 精氨酸亦可使泌乳激素分泌增加 73。對於腎㆖腺素亦有相同作用 73。

聚胺在細胞內之濃度隨著每㆒細胞循環而有所變化，誘發聚胺形成是 每㆒細胞繁殖增生之首要之務㆒ ( 第㆒步 )。事實㆖聚胺之形成較之 RNA 或蛋白質合成還要來得早 47。實驗證明，㆒旦使用聚胺合成之抑制劑諸如 DFMO ( α -雙氟㆙基鳥胺酸 ) 將可減緩聚胺之形成，導致細胞增殖之減緩以及特定組織生 長皆受抑制 46。七、精胺酸與肌酸酐合成胺基酸磷酸是能量轉換路徑之原始受質，尤其是能量需求增加之收縮肌肉 48。它最主要的功能是維持細胞內有足夠量之 ATP。身體預估有 95%之肌酸存於骨骼肌 48。其㆗ 1/3 為自由型態，其餘 2/3 為肌胺酸磷酸。當骨骼肌能量需求高的時候，則能量釋放 ( ATP+ADP/AMP ) 傾向會㆘降，肌胺酸磷酸自然分解轉換成肌酸及同時從 ADP 產生 ATP 來維持能量釋放 48。在肌肉恢復時候則肌酸在磷酸化以利肌胺磷酸儲存於骨骼肌 48。 而肌酸從尿液排出以酸酐 ( 脫水酸 ) 型式排出 48。每㆝肌酸需求量約每公斤 28 毫克。

運動時要自然呼吸切勿憋 氣。若是剛受傷的急性期，應多休息暫時勿運動。 1. 收下巴運動：醫療護膝推薦可放鬆頸部關節及減少神經壓力。 站直或坐直，先將頭維持在正中姿勢，往後收下 巴，讓後頸有緊繃感維持 10 秒後放鬆，一次做 10 下。 2. 牽拉運動：可伸展僵硬的頸部肌肉以舒緩肌肉並減少頸神經壓力。 此動作為漸進、緩和的伸展運動，每下停留 10 秒，同一方向做 3~5 下，伸展的程度以感到肌肉緊 繃或有輕微痠痛即可。牽拉方向為左右側邊 ( 圖一 ) 及左右斜前側 ( 圖二 )等。 圖一 圖二 認識脊柱側彎---物理治療篇 台北榮民總醫院 復健醫學部 物理治療師 陳薇如 Ø 如何發現醫療護膝推薦脊柱側彎? l 高低肩 l 骨盆兩側不等高、甚至往一側突出 l 大小胸 l 身體往前彎腰時發現背部有一側隆起 (圖片來自 Advocate Medical Group) Ø 脊椎側彎之成因 1. 先天性脊柱結構異常(骨骼結構異常如半椎體、肋骨缺　

護膝是指一種可穿戴的保護裝置，通常用於運動員、跑步者、散步者等運動愛好者的膝蓋部位，旨在減輕膝關節的壓力和防止受傷。 需要護膝的原因主要有以下幾點： 避免關節損傷：醫療護膝推薦可以有效減輕膝關節的壓力，避免因長時間運動或不當的運動方式造成的膝關節損傷。特別是對於膝蓋容易受傷的運動項目， 如籃球、足球、滑雪等，使用護膝可以幫助減少因跳躍、轉彎等動作對膝關節的影響，減少受傷的風險。 保持溫暖：在寒冷的環境下進行運動，特別是運動員容易在肌肉和關節冷卻時受傷。護膝可以提供額外的保暖，有助於減輕肌肉和關節的壓力，減少運動時的不適。 支持關節：護膝可以為膝關節提供額外的支撐，減少膝蓋疲勞和不適，防止膝關節在運動時的不穩定，保護關節免受壓力和撞擊。

椎體是脊椎的主要骨頭結構，通常呈圓柱形，並且在上下部分都有一個平坦的表面。椎體之間的骨頭結構稱為椎間盤， 它們起到緩衝和分散脊椎之間壓力的作用。 椎弓位於椎體的後面，脊椎矯正器它們向外伸出，形成了一個弓形結構。椎弓的兩端通過關節連接，形成了椎間孔，這是脊椎中神經和血管的通道。 脊椎的功能脊椎退化是一種隨著年齡增長而發生的慢性疾病，也稱為脊椎關節退化或退化性脊椎病。它是由於脊椎結構和組織的逐漸磨損和老化所導致的， 可能會影響到脊椎的穩定性和功能。 脊椎退化主要是由於脊椎結構和組織的損耗和老化所導致的。頸椎壓迫頸圈隨著年齡的增長，脊椎的椎間盤和關節軟骨會逐漸磨損和失去彈性， 從而使脊椎結構變得不穩定。

改善姿勢脊椎復健可以幫助改善姿勢，進而減少脊椎疾病和損傷的風險。例如，運動可以幫助加強脊椎周圍的肌肉，使得脊椎更穩定， 進而減少姿勢問題的出現。預防脊椎疾病和損傷脊椎復健可以通過運動、物理治療等方法來預防脊椎疾病和損傷的發生。例如，運動可以幫助加強脊椎周圍的肌肉， 增加脊椎的支撐能力，脊椎矯正器進而減少脊椎疾病和損傷的風險。 增加活動度椎復健可以幫助增加脊椎周圍肌肉的力量和柔韌性，從而增加身體的活動度。這對於日常生活中的活動和運動都有很大的幫助。 提高生活質量 通過脊椎復健，可以幫助恢復脊椎的功能和穩定性，進而提高生活質量。例如，減少疼痛和增加活動度可以讓人們更輕鬆地參 脊椎偏曲是指脊椎在正常情況下應該直立的狀態下，由於脊椎結構或肌肉韌帶的不正常發育或損傷，造成脊椎彎曲或扭轉的情況。

蛋白質結構可分為數個層級蛋白質結構一般被定義為四個層級（圖3-16）描述整個多肽鏈中用以連結每個胺基酸殘基之共價鍵結 （主要是胜肽鍵與雙硫鍵）者稱為一級結構（primary structure），其主要組成元件即為胺基酸殘基之序列 二級結構（secondary structure）指的是由胺基酸殘基形成的一些特定的穩定排列方式，在蛋白質中會是一再重複出現的結構模式 三級結構（tertiary structure）描述的是多肽的三度空間摺疊 當一蛋白質具有兩個或以上的次單元，則其次單元在空間中之排列則稱為四級結構（quaternary structure）

運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應，如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例，可將之直接萃取出來純化之，不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 胺基酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱；各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化，包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離， SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用，或組合使用（二維電泳）以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。

酸形成 ( Nucleotides synthesis )精氨酸治療 ( Amino acid therapy ) 表㆔：L-精氨酸對於荷爾蒙分泌之影響組織 荷爾蒙 胰臟 胰島素(insulin)昇糖素(glucagons)胰臟多胜月太(PP)生長激素釋放抑制因子(somatostatin) 腦㆘垂體 生長激素(GH)泌乳激素(prolactin)腎㆖腺 兒茶酚氨(catecholamines)表㆕：精氨酸灌注對於健康婦女生長激素之影響 前言自從〝㆒氧化氮〞觀念於 1998 年獲得諾貝爾醫學獎桂冠之後，精氨酸——㆒氧化氮路徑之神秘面紗就此掀開。

二維電泳之靈敏度也比其他任何一種單獨進行之電泳方法高。  二維電泳可分離分子量相同但等電點不同之蛋白質；或是等電點近似但分子量不同者。  圖3-22(a) 精氨酸顯示蛋白質樣品先以柱狀之等電焦集法進行第一次分離，爾後將此柱狀膠體水平置於平板狀膠體上進行 SDS 聚丙烯醯胺膠體電泳分析。完成後所得到之膠體，水平方向是依蛋白質之不同等電點進行分離，垂直方向則依蛋白質分子量大小差異進行分離。  圖3-22(b) 顯示以二維電泳技術可以解析出超過1,000 種大腸桿菌中之蛋白質。 圖 3-22(a) 二維電泳。圖 3-22(b) 二維電泳。

胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個精氨酸可藉由一取代之醯胺鍵結， 即胜肽鍵 （peptide bond）作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成（圖3-13）。 胜肽鍵之形成為一縮合反應，這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下，圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸，而非雙肽。 圖3-13 中，官能基標示為 R2 之精氨酸中之α-胺基可作為親核性反應基團，取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 －OH 基，以形成胜肽鍵（黃色）。

鮮果重量調查 : 為每小區採收 10 株之加總重量；供試青椒品種為翠綠星、供試胡瓜品種為秀燕。 四、三合一微生物肥料於草莓與番茄應用測試試驗田土壤性質分析如( 表一)，定植前同樣施用燕子牌十全基肥有機質肥料( 臺益工業股份有限公司，氮：3.8%、磷：2.8%、鉀：3.5%、有機質：72%)，依據每公頃推薦用量：12,000 公斤；試驗採單因子，完全逢機區集設計 (RCBD)，A 處理：三合一微生物肥料稀釋 1,000 倍、B 處理：芽孢桿菌 + 化學肥料 (MLBV + CF) 稀釋 1,000 倍、C 處理：胺基酸 + 化學肥料 (AA + CF) 稀釋 1,000 倍、D 處理：純化學肥料稀釋 1,000 倍之對照組 (CK1)、E 處理：施用水之對照組 (CK2) 等 5 處理，其中 A、 B、C 處理之化學肥料成分含量均相同，生長期每 2 周使用生長肥 (AG)1 次共 3 次，開花期後每 2 周使用結果肥 (AF) 1 次共 3 次，供試草莓品種為香水。試驗區每 1 種處理共 4 重複，每重複 15 株，株距 25 cm，栽種密度 4,500~5,000 株 / 分地。調查鮮果重量為每小區取樣 50 粒之加總重量、糖酸比為每小區取樣 20 粒量測糖度與酸 度之比例；供試番茄品種為玉女，精氨酸番茄試驗區調查鮮果重量為每小區採收 10 株之加總重量，並於每小區取樣 20 粒量測糖度。 結果與討論一、芽孢桿菌菌種鑑定與登記要件齊備本研究自苗栗縣大湖鄉之草莓根圈土壤分離篩選之芽孢桿菌 MLBV19-3，由定序結果可以得知，於 Bacillus 菌群中，16S rDNA 基因並非為一個好的判別菌種之鑑定基因，相較 gyrB 基因，則較為能區別菌種，MLBV19-3 菌株之 gyrB 基因序列於 NCBI 資料庫比對，結果與 Bacillus velezensis AL7(accession number: CP045926.1) 相似度高達 99.41%；進一步委託食品工業研究所進行菌種鑑定結果同樣為貝萊斯芽孢桿菌 B. velezensi ( 報告書號碼 :2016D153)；再利用中央研究院生物多樣性研究中心之臺灣物種名錄網站查詢 (https://taibnet.sinica.edu.tw/)，貝萊斯芽孢桿菌 B. velezensi編號為 422896，微生物肥料登記證申辦須知公告，係屬存在於國內自然環境者之菌種，得免附環境生態試驗報告；也委託藥物毒物試驗所完成 GLP 口服與肺呼吸急毒性之動物毒理試驗中英文報告 ( 報告編號：0994G19MAO 與 0994G19MAP)，證實無生物毒性。MLBV19-3 也具溶磷、溶鉀及促進植物生長等微生物肥料的功能，溶 磷活性經國立中興大學土壤調查檢驗中心檢測達 1,117.3 µg/ml/day( 磷酸三鈣 )( 報告編號 :105F0795)、溶鉀活性達 25.0 µg/ml/day( 鉀長石 )( 報告編號：107F0270)，微生肥料登記所需之相關要件均已齊備。 二、三合一微生物肥料於青椒與胡瓜先期測試由青椒與胡瓜先期田間測試結果顯示

只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份，這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。 有些蛋白質除了胺基酸之外還具有永久結合之化學組成份，這些蛋白質稱為共軛蛋白質（conjugated proteins），其中非胺基酸的部分稱為輔基 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類（表3-4）脂蛋白（lipoproteins）含有脂質醣蛋白（glycoproteins）含有糖基金屬蛋白（metalloproteins）則含有特定金屬原子 有些蛋白質含有一種以上的輔基，而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 表 3-4 共軛蛋白質

顯示牛胰島素(Bovine insulin)之精氨酸序列。兩條多肽鏈以雙硫鍵加以聯結。  A 鏈之序列在人類、豬、狗、兔及抹香鯨中是完全相同的  B 鏈則在牛、豬、狗、山羊與馬中完全相同 3-24 牛胰島素之精氨酸序列。  來自不同物種中數以千計不同種類蛋白質之胺基酸序列是利用 Sanger 所發展的原理所決定；這些方法仍在使用，但有許多差異及改良。蛋白質化學定序法目前採用許多新穎的方法，這也使得獲取胺基酸序列資料的方法更加多元性，而且這些資料對生化研究的諸多領域都非常重要。 短多肽可利用自動儀器進行定序

血紅素為一種異位蛋白(allosteric protein)，具有活性部位與調節部位 - Allos (希臘文意為“other”)，Stereos (希臘文意為“shape”) - 胺基酸活性部位是血紅素與O2接合的部位(相當於酵素的受質接合部位)，與O2的接合具有協同性 - 調節部位是調節劑接合的部位，如2,3-BPG、H+與CO2等阻礙劑對血紅素的影響阻礙劑，另尚有活化劑

此結構也是一般認定蛋白質結構的四種層級之一。蛋白質之操作與分析Working with Proteins要仔細研究一種蛋白質，研究者必須能將它與其他蛋白質徹底地分離開來，也必須有足夠的技術決定其特性。所以蛋白化學佔有中心的角色。 蛋白質可分離與純化 蛋白質的來源一般是組織或微生物細胞胺基酸。蛋白質純化的第一步驟就是將這些細胞打破，使其蛋白質釋出至溶液中， 此部分即稱為粗萃取物（crude extract）。  一般粗萃取物會先以基於蛋白質大小或電荷差異為基礎的處理方法加以分離，稱為分劃（分部分離） （fractionation）。初期分劃步驟會以蛋白質溶解度的差異加以純化。

肌紅蛋白的結構與血紅素的α次單元或β次單元的結構均十分類似，且同樣具有攜氧的功能，極可能源自於一個共同的祖先 (一個原始的球蛋白)* 3. 以細胞色素c的研究為例比較不同來源的細胞色素c的胺基酸精氨酸序列，說明蛋白質的結構研究對建立演化關係的重要性 - 細胞色素c是粒線體電子傳遞鏈的成分，對細胞的存活極為重要 - 分析得自麵包酵母及人類等40多種不同來源的細胞色素c，雖然其蛋白質的一級構造不盡相同但卻有令人訝異的相似處 - 細胞色素c平均含有104個胺基酸，其中有28個完全相同

串聯的質譜分析 CD光譜分析 X光晶體繞射法 4. 蛋白質結構的預測Anfinsen等人的實驗證明“蛋白質的一級構造決定其立體結構”，而蛋白質的立體結構又與其功能息息 相關，因此如能由蛋白質的一級構造預測蛋白質的立體結構，精氨酸則蛋白質體計劃的研究將大大加速 蛋白質二級構造的預測- 目前多以分析已知結構的蛋白質中，各類二級構造中所出現的胺基酸種類為準* - 由Chou與Fasman於1974年提出，對每一種精氨酸

質譜分析法(mass spectrometry)*，蛋白質離子化後，胺基酸其片段可依質量電荷比分離(電場) ，Fenn與 Tanaka因開發此方法而同獲2002年諾貝爾化學獎 - 生物資訊學3. 蛋白質的二級、三級與四級結構的研究利用物理方法 - 如利用蛋白質分子對偏極光的轉向能力*或核磁共振*的原理，估測二級構造中α-螺旋或β-褶片的含量 - 如利用X光繞射法*研究蛋白質結晶的構造，以取得蛋白質的三級與四級結構等

蛋白質的持續分解除了是一般的新陳代謝外，也可用來移除外來的蛋白質及對環境變化的調適(如因應養份不足與不同發育階段的需求等) 3. 影響蛋白質分解速率的因子蛋白質分解(水解)的過程需要能量，具有一級反應的動力特性，且被分解的蛋白質分子是隨機選取 正常細胞內不同的蛋白質有不同的分解速率胺基酸- 蛋白質的半生期(half-life)較短者，細胞內分解的速率較快

人類PrP蛋白單體(左)與雙聚體(右)形式 1. 肌紅蛋白與血紅素肌紅蛋白(myoglobin, Mb)- 肌紅蛋白負責肌肉細胞內O2的輸送與儲存，屬功能性蛋白質，含153個胺基酸與血基質* 肌紅蛋白的結構* 由X光晶體繞射的結果研判得知，整個肌紅蛋白分子為球狀，摺疊十分緊密，其中75%為α-螺旋構造，血基質約位於蛋白分子的中心並以所含的Fe+2與O2接合進行輸送及儲存O2 - Kendrew因解出結構的貢獻而獲得1962年諾貝爾化學獎 血紅素(hemoglobin, Hb)- 血紅素在肺與組織細胞間擔任O2的輸送*血紅素具有四級構造*，由兩個α次單元與兩個 β次單元構成一個四面體的立體排列，組成的α次單元 (含有141個胺基酸)與β次單元(含有146個胺基酸)的分子中心，分別含有血基質可與O2接合 - Perutz因解出構造而與Kendrew同獲諾貝爾獎-